Перейти в начало сайта Перейти в начало сайта
Электронная библиотека «Наука и техника»
n-t.ru: Наука и техника
Начало сайта / Раритетные издания / Биологически активные
Начало сайта / Раритетные издания / Биологически активные

Научные статьи

Физика звёзд

Физика микромира

Журналы

Природа

Наука и жизнь

Природа и люди

Техника – молодёжи

Нобелевские лауреаты

Премия по физике

Премия по химии

Премия по литературе

Премия по медицине

Премия по экономике

Премия мира

Книги

Во главе двух академий

Доктор занимательных наук

Обычное в необычном (Энциклопедия чудес. Книга первая)

Пионеры атомного века

Приключения великих уравнений

Химия вокруг нас

Издания НиТ

Батарейки и аккумуляторы

Охранные системы

Источники энергии

Свет и тепло

Научно-популярные статьи

Наука сегодня

Научные гипотезы

Теория относительности

История науки

Научные развлечения

Техника сегодня

История техники

Измерения в технике

Источники энергии

Наука и религия

Мир, в котором мы живём

Лит. творчество ученых

Человек и общество

Образование

Разное

Биологически активные

Станислав Галактионов

О белках

Механизм, по которому действует цианистый калий – блокирование деятельности белка благодаря связыванию с ним, характерен для обширного класса соединений. Примеры, подчас весьма поучительные, привести нетрудно; для этого, однако, необходимо сделать небольшое отступление. Настало время поговорить о белках вообще.

Читателю, по-видимому, известно, что белки – это цепные молекулы, образованные звеньями двадцати различных типов – аминокислотными остатками. Молекула белка содержит обычно от нескольких десятков до нескольких сотен таких остатков. Их чередование у каждой молекулы данного сорта белка строго одинаково. Часто белковую молекулу сравнивают с несколькосотбуквенным словом, записанным на двадцатибуквенном алфавите.

Сразу же напрашиваются два вопроса: какой смысл таится в этом слове и как такие молекулы образуются?

Приступая к ответу, я испытываю некоторую неловкость. Дело в том, что вместе с моим коллегой Г.В. Никифоровичем я уже писал об этом именно на страницах книги серии «Эврика». Она называлась «Беседы о жизни» и вышла в 1977 году. Нехорошо, конечно, повторяться, но я попытаюсь сделать изложение этого материала предельно лаконичным (упомянутая же книга была им посвящена полностью).

Сначала о смысле, заложенном в определенном чередовании аминокислотных остатков в белковой молекуле. Каждая такая молекула обладает одним замечательным свойством – она самопроизвольно сворачивается во вполне определенную пространственную структуру. Это происходит под влиянием сил взаимодействия различных ее частей друг с другом и с растворителем; они совершенно аналогичны рассмотренным выше. Особую роль играет именно растворитель, обычно водный.

Каждый аминокислотный остаток содержит элемент, общий для всех, – это повторяющиеся фрагменты остова цепи. К ним присоединены так называемые боковые радикалы, или боковые цепи (не путать с боковыми цепями Эрлиха, совпадение терминов совершенно случайное). Всего существует, как упоминалось, двадцать типов боковых цепей; часть из них имеет полярную природу и хорошо смачивается водой. Прежде всего те, которые способны к ионизации: потере или захвату протона с образованием электрически заряженного иона. Например, таков боковой радикал остатка аспарагиновой кислоты; он близок по строению уксусной кислоте, которая, как известно, прекрасно растворяется в воде.

Существуют, однако, и остатки с совершенно противоположным отношением к воде – сильно гидрофобные. Скажем, боковые радикалы остатков валина, лейцина, изолейцина – соединения парафиноподобные: боковая цепь фенилаланина представляет собой молекулу толуола (правда, лишенную одного атома – водорода). Цепной остов молекулы белка – довольно гибкий, подвижный; боковые цепи также могут вращаться около него и изменять свою форму. В водной среде неполярные радикалы будут стремиться избежать контакта с водой, слипаясь друг с другом, полярные, наоборот, «предпочтут» оказаться экспонированными в воду. В результате молекула сворачивается в плотную, компактную структуру, в которой все неполярные боковые радикалы (так называемое гидрофобное ядро), собраны внутри, а поверхность образована хорошо смачиваемыми группами. Ясно, что такая укладка в принципе возможна, если выполнялись некоторые условия как в отношении состава аминокислотных остатков, образующих молекулу белка (не свернешь такую структуру, если, скажем, в молекуле одни только полярные остатки!), так и в отношении их чередования в цепи. Последовательности аминокислотных остатков в реальных белковых молекулах всегда таковы, что они обеспечивают выполнение этих условий, позволяя молекуле свернуться плотно и, что очень важно, единственным возможным образом. Так что главная информация, содержащаяся в аминокислотной последовательности белков, – это, в конечном счете, информация о пространственном строении их молекул.

Белки выполняют в организме множество ответственных функций, и каждая из них тем или иным образом обусловлена определенной структурой соответствующих белковых молекул. Мы остановимся подробней на их роли как катализаторов химических реакций, протекающих в организме; эту роль выполняет обширная группа белков, называемых ферментами.

 

Эмиль Фишер

Оглавление

 

Дата публикации:

10 ноября 2001 года

Электронная версия:

© НиТ. Раритетные издания, 1998

В начало сайта | Книги | Статьи | Журналы | Нобелевские лауреаты | Издания НиТ | Подписка
Карта сайта | Cовместные проекты | Журнал «Сумбур» | Игумен Валериан | Техническая библиотека
© МОО «Наука и техника», 1997...2018
Об организацииАудиторияСвязаться с намиРазместить рекламуПравовая информация
Яндекс цитирования
Яндекс.Метрика