Перейти в начало сайта Перейти в начало сайта
Электронная библиотека «Наука и техника»
n-t.ru: Наука и техника
Начало сайта / Лауреаты Нобелевской премии / Премия по химии
Начало сайта / Лауреаты Нобелевской премии / Премия по химии

Научные статьи

Физика звёзд

Физика микромира

Журналы

Природа

Наука и жизнь

Природа и люди

Техника – молодёжи

Нобелевские лауреаты

Премия по физике

Премия по химии

Премия по литературе

Премия по медицине

Премия по экономике

Премия мира

Книги

Во главе двух академий

Как мы видим то, что видим

Магнит за три тысячелетия

Превращение элементов

Луи де Бройль. Революция в физике

Физики продолжают шутить

Издания НиТ

Батарейки и аккумуляторы

Охранные системы

Источники энергии

Свет и тепло

Научно-популярные статьи

Наука сегодня

Научные гипотезы

Теория относительности

История науки

Научные развлечения

Техника сегодня

История техники

Измерения в технике

Источники энергии

Наука и религия

Мир, в котором мы живём

Лит. творчество ученых

Человек и общество

Образование

Разное

МУР (Moore), Станфорд

4 сентября 1913 г. – 23 августа 1982 г.

Нобелевская премия по химии, 1972 г.
совместно с Кристианом Анфинсеном и Уильямом Х. Стайном

 

Американский биохимик Станфорд Мур родился в Чикаго (штат Иллинойс), в семье Джона Хоуарда Мура и Рут (Фаулер) Мур. Вскоре после рождения сына родители М. переехали в Нашвилл (штат Теннесси), где его отец преподавал право в Вандербилтском университете. М. вырос в семье, где царила атмосфера, располагающая к интеллектуальным занятиям, и рано проявил интерес к химии, а его учитель в средней школе способствовал развитию этого интереса. Поступив в 1931 г. в Вандербилтский университет, М. колебался между химией и авиационной инженерией, однако после изучения молекулярной структуры под руководством Артура Ингерсолла остановил свой выбор на органической химии.

Получив в 1935 г. степень бакалавра искусств summa cum laude (с наивысшей похвалой. – Лат.), М. был награжден стипендией Научно-исследовательского фонда Висконсин Алумни, благодаря которой он получил возможность продолжить учебу в Висконсинском университете. Здесь он написал работу под руководством Карла Пола Линка, который незадолго до этого работал в Европе вместе с Фрицем Преглем над микроаналитическими способами установления атомной структуры органических соединений. За диссертацию, посвященную характеристике углеводов и производных бензимидазола, М. в 1938 г. получил докторскую степень.

Эта работа М. была настолько значительной, что Линк рекомендовал молодого ученого немецкому химику Максу Бергману, незадолго до этого прибывшему в США, чтобы работать в Рокфеллеровском институте медицинских исследований (ныне Рокфеллеровский университет) в Нью-Йорке. Бергман, который в свое время проводил исследования в качестве помощника Эмиля Фишера, считался одним из наиболее выдающихся ученых в области химии белка. В то время мало что было известно о структуре этих чрезвычайно больших органических молекул. В соответствии с преобладавшей ранее точкой зрения, которая впервые была высказана Фишером в 1908 г., считалось, что белки состоят из аминокислотных нитей, связанных в полипептидные цепи. По приглашению Бергмана М. стал в 1939 г. работать в Рокфеллеровском институте над методом определения аминокислотного состава белков. Одним из его коллег по работе над этой темой был американский биохимик Уильям Х. Стайн.

Когда в 1941 г. США вступили во вторую мировую войну, М. взял в Рокфеллеровском институте годичный отпуск и служил в качестве младшего офицера на административной работе в Управлении научных исследований и развития США. Позднее во время войны он был направлен в оперативный научно-исследовательский отдел вооруженных сил на Гавайских островах.

Когда в конце войны, в 1945 г., М. вернулся из армии, Бергман умер, и будущее, ожидавшее ученого в Рокфеллеровском институте, казалось крайне неопределенным. Однако директор института Герберт С. Гассер предложил М. и Стайну возобновить ранее начатую работу над количественным анализом аминокислот. Получив в свое распоряжение лабораторию, двое ученых приступили к исследованиям. В годы войны был достигнут определенный прогресс в разделении и очистке белков, в частности путем впервые примененного в области биохимии метода бумажной хроматографии (разделения сложных смесей путем перколяции через вещество-поглотитель) английскими учеными Арчером Мартином и Ричардом Сингом. Мартин и Синг обнаружили, что после расщепления полипептидной цепи на составляющие ее аминокислоты они могут отсортировать аминокислоты благодаря характерным скоростям, с которыми те продвигаются по специальной фильтровальной бумаге. В то же самое время английский химик Фредерик Сенгер стал применять метод бумажной хроматографии для выяснения вида аминокислот и их количественного соотношения в инсулине.

Несмотря на то что новое применение метода бумажной хроматографии открывало возможность получения полезных данных, М. и Стайн занялись поисками метода разделения, который обеспечил бы большее количество информации о каждой из кислот. Они остановились на методе колоночной хроматографии, при которой анализируемый раствор пропускается через трубку, куда помещено вещество, поглощающее различные молекулы с разной скоростью. Таким образом, результаты анализа можно наблюдать в виде четких полос в адсорбирующей насадке колонны. Пропуская растворы аминокислот через колонны с насадкой картофельного крахмала, М. и Стайн в 1948 г. впервые получили положительные результаты. Однако этот процесс занимал около двух недель, и ученые приступили к поискам более эффективного метода.

В начале 50-х гг. М. и Стайн обратились к методу ионообменной хроматографии, при котором ионообменная смола отсортировывает ионы в соответствии с их электрическими зарядами и размерами. Этот метод не только позволил ускорить аналитический процесс, но и обеспечил более четкое разделение, чем метод колоночной хроматографии с использованием крахмала. Сочетая оба метода, М. и Стайн осуществили анализ аминокислот, входящих в состав различных белков.

В 1950 г. М. прервал эту работу и сначала провел 6 месяцев в Свободном университете Брюсселя, а затем еще 6 месяцев в Англии, работая с Сенгером в Кембриджском университете. После возвращения в Рокфеллеровский институт он, вновь в сотрудничестве со Стайном, обратился к изучению рибонуклеазы – фермента, или органического катализатора, который способствует расщеплению рибонуклеиновой кислоты. Еще в 30-е гг. американские химики Джеймс Б. Самнер и Джон Х. Нортроп пришли к заключению, что ферменты являются белками. Об их структуре тем не менее известно было очень мало. М. и Стайн занялись установлением взаимосвязи между структурой и функцией рибонуклеазы.

Чикагская мясоупаковочная фирма «Армор инкорпорейшн» обеспечила М., Стайна и их коллег образцами для анализа, и они приступили к дальнейшей очистке бычьей рибонуклеазы методом ионообменной хроматографии. Они расщепили полипептидную цепь этого высокочистого препарата фермента на участки, разделили эти участки с помощью хроматографии и идентифицировали присутствовавшие в каждом из них аминокислоты. Процесс этот стал еще более эффективным, когда в 1958 г. М., Стайн и Даррел Спэкман разработали автоматический метод аминокислотного анализа, который впоследствии стал постоянно использоваться при исследованиях в области биохимии белков.

К 1960 г. эта группа ученых установила полную последовательность чередования аминокислот рибонуклеазы. Это была вторая из установленных белковых последовательностей и первая из последовательностей ферментов. Благодаря полученным ими результатам М. и Стайну удалось определить местоположение и состав компонентов активного центра рибонуклеазы, который катализирует расщепление РНК. Проведя 1968 г. в качестве приглашенного профессора медицинских наук в медицинской школе Вандербилтского университета, М. возвратился в Рокфеллеровский институт, где он и Стайн контролировали аналитические исследования дезоксирибонуклеазы – фермента, расщепляющего дезоксирибонуклеиновую кислоту.

В 1972 г. М. и Стайну была присуждена половина Нобелевской премии по химии «за их вклад в прояснение связи между химической структурой и каталитическим действием активного центра молекулы рибонуклеазы». Вторая половина премии была присуждена Кристиану Анфинсену за работу, связанную с этой темой. Во вступительной речи от имени Шведской королевской академии наук Б.Г. Мальстрем подчеркнул, что понимание каталитического действия фермента зависит от установления местоположения его активного участка. «Благодаря этим исследованиям, – сказал он, М. и Стайну удалось создать подробную картину активного участка рибонуклеазы задолго до того, как была установлена трехмерная структура этого фермента». В своей Нобелевской лекции М. и Стайн заявили, что «об очень немногих макромолекулах можно говорить с такими подробностями, с какими могут быть описаны молекулы рибонуклеазы или гемоглобина. Такое знание взаимосвязи между структурой и функциями является основополагающим для рационального подхода к сложному синергизму живых систем».

После получения Нобелевской премии М. продолжал заниматься исследованиями ферментов в Рокфеллеровском институте. Страдая амиотрофическим боковым склерозом – прогрессирующим заболеванием центральной нервной системы, ученый 23 августа 1982 г. покончил с собой в своем доме в Нью-Йорке в возрасте 68 лет.

М. был человеком высокого роста. Он никогда не был женат, всего себя отдавал научно-исследовательской деятельности в области биологии, твердо веря в те преимущества, которые она несет. «Знание человеком человека, – говорил он в то время, когда ему была присуждена Нобелевская премия, – имеет даже более высокой приоритет в исследованиях, чем знание человеком Вселенной».

Помимо Нобелевской премии, М. и Стайн получили награду за достижения в области хроматографии и электрофореза (1964) и медаль Теодора Уильяма Ричардса (1972) Американского химического общества. М. был обладателем почетных степеней университетов Брюсселя и Парижа. Ученый являлся членом Американской ассоциации содействия развитию науки, американской Национальной академии наук, Американского химического общества, Американского общества биологической химии и Американской академии наук и искусств.

 

Ранее опубликовано:

Лауреаты Нобелевской премии: Энциклопедия: Пер. с англ.– М.: Прогресс, 1992.
© The H.W. Wilson Company, 1987.
© Перевод на русский язык с дополнениями, издательство «Прогресс», 1992.

Дата публикации:

4 мая 2001 года

Электронная версия:

© НиТ. Лауреаты Нобелевской премии, 1998

В начало сайта | Книги | Статьи | Журналы | Нобелевские лауреаты | Издания НиТ | Подписка
Карта сайта | Cовместные проекты | Журнал «Сумбур» | Игумен Валериан | Техническая библиотека
© МОО «Наука и техника», 1997...2017
Об организацииАудиторияСвязаться с намиРазместить рекламуПравовая информация
Яндекс цитирования
Яндекс.Метрика